Batteri gram-negativi (biologia) 

Batteri gram-negativi (biologia)




La busta cellulare dei batteri Gram-negativ, per esempio, Escherichia coli e proteobatteri Pseudomonasfluorescens, costituito da una membrana esterna che circonda periplasma, e la membrana citoplasmatica interna o protoplasti delimitano. Nelle immagini al microscopio elettronico di sezioni sottili, le due membrane hanno aspetti simili. Lo spazio tra la membrana esterna e citoplasmatica, periplasma, contiene le proteine ​​solubili (enzimi e componenti del macchinario di trasporto) e sacculus murein. Quest'ultimo è un singolo strato di peptidoglicano rete. Il peptidoglicano è un componente caratteristica della parete cellulare della maggior eubatteri (batteri), ma non di Archaea (Archaea), ed è rappresentato schematicamente in Fig. 1. La sua funzione primaria è di mantenere la forma e l'integrità del cella e di resistere alla pressione osmotica dei protoplasti. Peptidoglicano è costituito da lunghe catene lineari con breve peptide link glycan ponti. La struttura chimica e sequenze di amminoacidi zuccheri e aminoacidi della porzione peptide sono conservati nella maggior parte dei batteri Gram-negativi, ma possono variare in specifici taxa, particolarmente nei batteri Gram-positivi.

Figura 1. Struttura del peptidoglicano Escherichia coli. N-acetilglucosamina (GlcNAc) e acido N-acetilmuramico (MurNAc) sono collegati in alternata sequenza B-1,4 glicosidici formano catene polisaccaridiche da peptidi costituiti L- e D-alanina sono reticolato, acido D -diaminopimelic YM acido glutammico (mA 2:00). idrolasi murein interrompere i collegamenti specifici: muraminidase; E B-N-acetilglucosaminidasi; D, D-carbossipeptidasi;



D, D-carbossipeptidasi;

D, D-endopeptidasi;

L, D-carbossipeptidasi; N-acetylmuramyl >-L-alanina amidasica; J-V dopo Holtje e Tuomanen EI (1.991) J. Microbiol gennaio. 137: 441-454

Il monomero disaccaride-peptide è sintetizzato nel citoplasma come una forma compatibile con UDP e come trasferire N-acetilglucosamina (GlcNAc) b 1,4 N di acido acetilmuramico (MurNAc) pyrophosphoryl-undecaprenol - pentapeptide attraverso la membrana citoplasmatica. In un processo altamente controllato, il precursore secondo residuo di subunità D-alanina e meso-L-diaminopimelyl restante altre subunità viene introdotta nel murein saccule dal transglicosilazione nella catena glicani e successiva reticolazione tra transpeptidazione con alanina terminale di uscita '(vedi fig. 1 e proteine ​​di legame alla penicillina). Murein sacculus allargamento è il risultato di un ben regolato tra litico e reazioni enzimatiche sintetici (4) di bilanciamento. l'interruzione della catena formazione glycan residuo di acido 1,6-anidro-N-acetilmuramico defosforilazione undecaprenyl-P-P-undecaprenyl impegna P, che i cicli di nuovo nel citoplasma.

La membrana esterna è disposta asimmetricamente . L'inserto di carta è costituito da fosfolipidi, come nella membrana citoplasmatica. Il componente principale del guscio esterno è il lipopolisaccaride (LPS), un glicolipide ancorata nella membrana esterna di lipide A. lipide A è la parte conservatrice LPS almeno in Enterobacteriaceae, quali Salmonella, Shigella, Escherichia, Enterobacter, Klebsiella, etc. ., ed è responsabile degli effetti fisiologici del LPS nella cellula ospite infettata (endotossina). La struttura lipide A di Fig. 2 (b). Lipide A è attaccato al nucleo di LPS, che è un distanziatore per la LPS esterno e variabile, polisaccaride specifico O. Quest'ultimo è il principale determinante antigenico di batteri Gram-negativi; È costituita da lunghe catene di unità ripetitive oligosaccaridi (Fig. 2a). La membrana esterna lipofilia è presumibilmente responsabile per l'esclusione dei composti che danneggiano le cellule, come i sali biliari intestino. In molti batteri, funziona come un recettore per LPS batteriofagi, per esempio, fago T4. Subunità core-lipide A e O-antigene vengono sintetizzati come attivato nel citoplasma alla membrana citoplasmatica e precursori esportati, bactoprenol pirofosfato attaccato, periplasma e la membrana esterna (5).



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